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Traduction, adressage, micro ARN (4)

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lisgr's version from 2016-06-25 18:46

La traduction procaryote :

Question Answer
différences par rapport à la maturationtrès peu maturé, car peu introns. Pas de coiffe. Pas de queue
Fixation du ribosome sur l'ARN mséquence Shine delgarno car pas de coiffe
Séquence Kozakil n'y en a pas, que AUG
Différence au niveau de la fixation du ribosomeTout le ribosome se fixe (petite, grande, + ARNt,) sur la séquence shine delgarno, à Proximité de l'AUG
Premier AAN-formyl-méthionine
N formyl méthionineune méthionine, avec sur le N de la chaine pple (H--c=o)
N formyl méthionine, codon correspondantAUG
N formyl méthionine - duréesouvent éliminé après traduction
Shine delgarnorichee en a/G
Cadre ouvert de lecturenombreux, car ARNm est polycistrnque
Cistroncadre ouvert de lecture = ORF
Nombre moyen de protéines codée spar ARNm polycistroniquemax4
Les protéines des ARNm polycistroniquessouvent la même fonction biologique car quand transcrit, on a du mal à contrôler
Structure des ribosomes procaryotessont différents des euaryotes pour cela qu'on peut les cibler avec un antibio
Macrolideex, érythromycine bloque la translocation
Chloramphénicolbloque la transpéptidation
Tétracyclinesempêche la fixation des ARN de t sur le ribosome
Aminoglycosidesex streptimycine
TOUTES LES PROTÉINES SONT TRADUITES DANS LE CYTOSOL DE LA CELLULEFAUX, pas les 13 protéines mitochondriales qui sont traduites dans la mitochondrie à partir du génome mitochondrial
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L'adressage protéique

Question Answer
Peptide signalsignal d'exportation vers le RER, 20 AA hydrophobes en N term
Il y a une séquene concensus pour le peptide signalFAUX, c'est juste une séquence avec des AA très hydrophobes en N term
Entrée des protéines dans le RER1) peptide signal est repréré par une complexe de transolcation sur la mb du RER 2) le peptide signal se "colle" au complexe, et le ribosome continue la traduction à l'intérieur du rer 3) La protéine aquiert direct sa strucutre 3D 4) clivage du peptide signal qui est coincé dans le complexe de translocation
Destination des protéines qui sortent du RER1) Sécrétées à l'extérieur 2) MP 3) lysosomes
Voie sécrétoireaprès RER -> Golgi (face CIS du Golgi), elle y est triée, glycosylée. La face trans du golgi émet une vésicule d'exocytose = exosome qui transporte la protéine sécrétée -> fusionne avec la MP, relargue dans le milieu extra cellulaire
Domaines des protéines inclues dans la MP1) extracellulaire 2) intracellulaire 3) domaine transmembranaire hélice alpha, hydrophobe
Protéines transmembranaires de type I - particularitéont un peptide signal
Protéines transmembranaires de type I - fonctionnement1)la protéine est traduite, quand le peptide signal de 20 AA sort, il est reconnu par le complexe de translocation et continue la traduction dans le RER (Nterm dans le RER) 2) un système reconnait le domaine transmembranaire (très hydrophobe): synthèse dans la membrane 3) puis reconnait le domaine cytosolique, C term dans le cytosol
Orientation des protéines transmembranaires de type Inh3+ dans le RER, COO- cytosolique
Exemple de protéines de avec peptide sign1° certaines enzymes, 2) récepteur insuline, 3) récepteur LDL 4) certaines protéines sécrétées: collagène, albumine, hormones peptidiques
Protéines transmembranaires de type II - particularitépas de petide signal
Protéines transmembranaires de type II1) la protéine est traduite normalement dans le cytosol 2) traduction du domaine transmembranaire, le ribosome s'accroche au complexe de translocation 3) la traduction continue dans le RER (c term dans le RER)
Orientation des protéines transmembranaires de type IICOO dans le RER, N term dans le cytosol
Particularité de séquence des protéines de type IIà la jonction du domaine transmembranaire et cytosolique n trouve des AA positifs qui intéragissent avec les charges - de la surface membranaire
Lumière du RE == milieu extracellulaire
Séquence d'adressage nucléaireNLS, AA chargés positivement
Qui reocnnait NLSimportine
Cargoprotéine destinée au noyau
Complexe Cargoimportine + protéine
Comment entrer dans le noyauimportine + protéine = cargo, se fixe à Ran GDP,
Que se passe t'il dans le noyauRan GDP devient Ran GTP
Comment sortir du noyaula protéine reste, l'importine + RAN GTP (sert NRJ) sortent
Quand a t'on besoin d'NRJ dans la voie nucléairepour sortir du noyau
À quelle famille appartient Ranpetite protéine G
Séquence d'adressage du noyau -> cytosolNES: séquence d'exportation nucléaire, AA hydrophobes, plus court que 20 AA pour différencier
Qui reconnait NESexportine
Comment entrer dans le cytoplasmeexportine + protéine (cargo) + RAN GTP
Que se passe t'il dans le cytoplamseRAN GTP devient RAN GDP
Comment réentrer dans le noyauExportine + RAN GDP qui entrent
Les histones ont une séquence NLSVRAI, elles sont importées dans le noyau
Quelques protéines peuvent avoir les deux signaux NLS et NESVRAI, en fonction des besoins de la cellule, entre et sort
Les séquence NLS et NES sont clivéesFAUX, que peptide signal
Séquence d'adressage à la mitcohondries - concerne cb1000 protéines pour suppléer les 13 produites / mitochondrie
Séquence de retour au RERKDEL
Séquence d'adressage au péroxysomeSKL
temps de latenceentre le moment ou la protéine est synthétisée et l'adressage
Toutes les protéines ont des peptide signalFAUX, certaines ont des séquence concensus
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Micro ARN

Question Answer
Étapes successives dans la formation de micro ARN1) ARN pol transcrit le gène qui code pour miRNA, forme un précurseur (pri-miRNA -> ARN qui a des structures tiges boucles). (souvent queue polyA) 2) pri-miRNA, clivé par Drosha= pré-miRNA 3) pré-miRNA est exporté par l'exportine 5 dans le cyto 4) pré-miRNA clivé par Dicer en miRNA DUPLEX: ARN bicaténaire 5) miRNA duplex, inclu dans RISC, un seul qui entre: miRNA mature 5) RISC+ miRNA va se lier A arn m
Structure de pri miRNAdans le noyau, succession de tige boucle, fini souvent par poly A
Structure de pré-miRNAdans le noyau, une tige boucle: avec double hélice
Strucutre de miRNA double brin / ou duplexARN bicaténaire de 20 nt
Structure de miRNA1 seul brin d'ARN
Synonymes de micro ARNmiRNA, miR
Tailles des micro ARNtous petits, 20 nt forment environ 2 tours d'hélice
Les micro ARN codent pour des protéinesFAUX, Pas d'AUG
Dans quelle espèce micro arnEucaryotes
C'est pri-miRNA qui sort du noyauFAUX, c'est pré-miRNA
Pré-miRNA a une séquence NESfaux
Ou s'hybride le complexe RISC + miRNAau niveau 3' (entre le codon stop et la queue poly A)
Comment fonctionne riscIl se fixe en 3' de ARNm, il se replie et agit sur le ribosome pour empêcher la traduction, peut plus repérer les structures car double brin + clivage de ARNm
La complémentarité doit être parfaite entre micro ARN - et ARN m pour que ça fonctionneFAUX, souent boucles
RISCrôle que de s'accrocher, aide le miRNA , mais c'est le miRNA qui décide seul de se fixer
Un seul micro ARN uniquement peut se fixer sur un arn mfaux
Un micro ARN est spécifique d'un ARNmFAUX, pour cela qu'il y a des séquences non identiques
Cb de gènes produisent des miRNA1500
voie thérapeutique micro ARNoui, cancers, éventuellement un blocage du mircro ARN, par un anti micro ARN. Formation de siRNA: microARNS artificiels
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Question Answer
Pourquoi dire que les procaryotes = polycistronique et pas les eucaryotesles eucaryotes peuvent avoir un départ de traduction alternatif, mais garde le même cadre de lecture, change que de qqs AA. Néanmoins, pour les procaryotes, le cadre de lexture change complétement: protéines complétement différentes
Protéines de types IIpas de peptide signal, mais le domaine transmembranaire joue comme un rôle de peptide signal mis à part qu'il n'est pas en N term
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