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Stabilité des protéines

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anahitako's version from 2016-06-19 20:33

Section

Question Answer
E nécessaire pour dénaturer une prot de 100 AA40 kJ/mol
E nécessaire pour rompre liaison hydrogène20kJ/mol
Enérgie d'association - c'est quoi?Travail nécessaire à la séparation de ces charges à une distance infinie
D - valeur augmente avecLa polarité du milieu, intérieur d'une protéine: entre 3 et 5
Programme GASP - sert àcalculer potentiel électrostatique des surfaces des protéines
Pont salin association entre 2 gr protéiques ioniques de charges opposées
Energie d'ions typique- 86 kJ/mol
Forces de VDWAssociations covalentes entre molécules électrostatiquement neutres
VDW - énergiefaible , 5 à 10 kJ/mol
Pont disulfure - intra ou extraextra
Pont disulfure se replie ouenvironnement oxydant du RER
Enroulement au hasardrandom coil
Agents stabilisantsKH2PO4, (NH4)2SO4
Agents chaotropesKSCN (thianocyanate), CaCl2, l'urée, le guanidium chloride
DétergentsSodium dodécyl sulfate SDS
Protéines mésophilesPas de stabilité maximale, prop pourrait favoriser flexibilité structurale nécessaire au rôle physiologique
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Structure quaternaire
Question Answer
Glutamine synthétaseEnzyme bactérienne comportant 12 sous-unités avc relation symétrique D6
Symétrieselon symétrie de rotation: cyclique ou dièdre
Détermination stucture quaternaireSDS-page, ME, diffraction avec rayons X
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