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Les modifications post traductionnelles (5)

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lisgr's version from 2016-06-25 20:01

Les modifications post trad

Question Answer
Modification post traductionnellechimique et covalente, non spontanée: par une enzyme
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Question Answer
Milieu ou se forment le ponts disulfuremilieu oxydant: souvent le RER, ou les compartiments cellulaires (pas le cytosol), les protéines sécrétées, ou les protéines transmembranaires (domaine extracellulaire)
quelles AA interviennens dans la formation de pont disulfurela cystéine
Formation d'un pont disulfuregroupement thiol SH de 2 cystèines s"oxydent: perte 2e- et de 2h+ et forment S-S
qui catalyse les ponts disulfureoxydoreductase
2 types de ponts disulfures1) intra caténaire: dans la même protéine 2) intercaténaire: dans 2 protéines différentes
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Question Answer
Phosphorylation sur quelles protéinesavec OH, sérine, thréonine, tyrosine
Réaction de phosphorylationon a OH + acide phosphorique= formation d'un ester phosphate OPO3-
Enzyme qui permet la phosphorylationprotéine kinase
Enzyme qu permet la déphosphorylationphosphatase
NRJ de la phosphorylationATP
Nom des protéines après phosphorylationphosphosérine, phosphotyrosine ...
phosphorylation de quelle enzymesouvent de ARN pol II sur sa queue C term, lui permet de quitter le site de transcription
Rôle des phosphorylationagir sur l'action ou non d'une enzyme,
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Question Answer
O glycosylation sur quels AAsérine et thréonine
Mécanisme O glycosylationAjout un sucre sur oxygène de OH d'une sérine ou thréonine
Rôle de la O glycosylation1) adoption structure teritiaire, 2) régule le transport 3) stabilité
Réaction qui catalyse la o glycosylationglycosyltransférase
Liaison de la O glycosylationLiaison o glycosidique
Application de la o glycosylationGroupes ABO, des sucres se fixent sur les sérine et thréonine des protéines à ka surface des GR
Motif de base des groupes sanguinsGal Nac - Gal - fucose = groupe o
Groube A / BA: ajout d'une Gal Nac, B, ajout d'une Gal
Ou est ce qu'on retrouve la o glycosylationpartout dans la cellule
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Question Answer
Nglycosylation sur quels AAasparagine
Dans quelles protéines on trouve la n glycosylationdans les protéines sécrétées, QUE DANS RE et GOLGI, et les protéines transmembranaires
Enzyme qui fait la N glycosylagtionoligosaccharyl transférase
Mécanisme de la N glycosylationajout d'un polysaccharide sur l'azote de l'amide de asparagine
Base de la formation de quelle structureglycoprotéines, qui forment le glycocalyx (exclusivement à extérieur de la cellule)
Rôle de la N glycosylationprotection de la cellule, 2) augmente la durée de vie et la solubilité des protéines sécrétées
Les protéines sécrétéesla partie dans le RER sera glycosylée car c'est cette partie qui sera en contact avec l'esxtérieur de la cellule????A REVOIR
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Question Answer
Acylation c'est quoiajout d'un lipide sur une glycine ou cystéine (myristoylation, S palmitoylation)
Les protéines modifiées par acylation s'appellentlipoprotéines
Myristoylationaddition d'acide myristique 14C, saturé, COOH
S palmitoylationaddition d'un acide palmitique, 16C, saturé COOH
Quels sont les AA de la myristoylation1) une glycine en N terme (1ER aa)
Quels sont les AA de la S palmitoylationune cystéine peu import ou
Type de liaison myristoylationCOOH de AG + NH2 de protéine: liaison amide -> glycine
Type de liaison palmytoylationsouvent thioesther (SH de la cystéine, avec COOH de AG) -> cystéine
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Question Answer
Farnésylation - concerne quels AAcystéine coté C terminal plus ou moins proche de la fin
condition pour la farnésylationC a a X, ou a est un AA aliphatique le moins encombrant possible
Liason de la farnésylationthioether
Mécanisme de la farnésylationsur le soufre de la cystéine, ou ajoute le groupeemnt farnésyl
Farnésyllipide, insaturé environ 15c
Enzyme de la farnésylationfarnésyl protéine transférase
Rôle de la farnésilationancrange MP mais toujours INTRACELLULAIRE
Exemple concret de la farnésylationRAS est produite dans le cytosol, puis on lui adjoint un groupe farnésyl sur sa dernière cystéine. Se fixe à la mb interne plasmique
ThioestherAG-C=O --- S-cystéine
ThoetherAG-CH --- S-cystéine
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Question Answer
Prénylationfixation de dérivés de l'isoprène (5c), comme le farnésyl pyrophosphate, ou le géranylgéranyl pyrophosphate
Farnésyl pyrophosphatefarnésyle 15C + 2 phosphates
Géranylgéranyl pyrophosphate20 C + 2 phosphates
Sur quels AA pour la prénylationcystéine en C term
Rôle de la prénylationvoie de synthèse du cholestérol, ou fixation de protéies sur la face int de la membrane PROTÉINE TOUJOURS ITNRACELLULAIRE
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Question Answer
Ajout d'un GPIglycosyl phosphatidilinositol: glycosyl + phosphatidylinositol
Attache du GPIextrémité C term de la protéine
Ou se produit GPIl'attache se fait dans le golgi
Rôle de GPIattache la protéine à la membran plasmique: la protéine est TOUJOURS COTÉ EXTRACELLULAIRE
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Question Answer
Hydrolyse d'un lien peptidiquecoupure du lien peptidique utilise H2O
Rôle de l'hydrolysecoupure de la methionine, ou coupure des peptides signaux, précurseurs d'enzymes produites qui nécessitent d'être hydrolysées pour être actives
Insuline - hydrolyse1° hydrolyse du peptide signal 2) hydroluse 2 fois, des séquences accessoires entre les chaines A et b 3) Formation de ponts disulfure
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Question Answer
Hydroxylation - quels AAprolines ou lysine
hydroxylation - réactionAjout d'un OH
Enzyme qui fait hydroxylationprolyl hydroxylase
nécessaire à hydroxylationVitamine C --> attention scorbut
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Question Answer
Poly ADP ribosilation AAAA chargés polaires
poly ADP ribosilation - réactionadjonction ADP ribosyl, un nucléotide modifié - ou d'une chaine d'ADP ribosyl: poly
Enzyme de la poly ADP ribosilationpoly ADP ribose polymérase
Poly adp Ribosilation en présenceNAD, coenzyme néessaire, donneur de ADP ribosyl
Structure de NADADP + ribose + nicotinamide (base azotée = vitamine B3)
Structure de ADP ribosylADP + un ribose (NAD sans nicotinamide)
Rôle de poly ADP ribosylationchange la fonction d'une protéines
Toxine diphtérique bactérie corynebacterium diphteriae, produit une toxine qui a une activité enzymatique. Cette enzyme, poly ADP ribosyle le facteur eEf2 (translocation), pas de traduction, pas de synthèse protéique-> mort cellule
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Question Answer
Ubiquitinylation - AA concernélysine
Ubiquitinylation - rôlesert au marquage pour la dégradation des protéines dans le protéasome
Ubiquitineune protéine de 76 AA constituée hélices alpha et feuillets beta - Nterm: tête hydrophobe Queue, C term: zone de fixation à la lysine (qui se termine par GLYGLY)
ubiquitine - c term structurezone de fixation à la lysine, finit par gly-gly
liaison de l'ubiquitineamide, isopeptifique: NH2 lysine (chaine latérale) + COOH chaine principale
Enzyme de l'ubiquitinylationubiquitine ligase
NRJ ubiquitinylationATP hydrolyse
Chaine d'ubiquitinesur l'ubiquitine en postiion 48 il y a une lysine, qui est reconnue par les autres ubiquitines: forme une chaine
La lysine de l'ubiquitin est ubiquitinyléeVRAI
Chaine ubiquitine- rolesignal pour le protéasome
Protéasome - abondance1% des protéines
Localisation protéasomenoyau + cytosol
Structure protéasome2 sites de reconnaissances es de dénaturation + 1 site d'hydrolyse
Comment sortent les protéines du protéasome ?en peptides, pas en AA
Suite des peptidesdes protéases vont dégrader en AA dans le cytosol
Fonctionnement protéasome1 site de reconnaissance reconnait le peptide, ubiquitine, et le fait rentrer à l'intérieur, hydrolyse
Rôle du protéasome1) détruire les protéines non fonctionnelles 2) niveau expression 3) contrôler les protéines produites dans la cellule (pas de virales)
Liaison isopeptidiqueliaison peptidique entre NH2 chaine latérale et COOH chaine principale
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Question Answer
Acétylation - AAlysine
Enzyme de l'acétylationacétyl transférase
Enzyme qui enlève acétyldésacétylase
Rôle acétylationhistones, décompaction de la chromatine, empêche ubiquitinylation, régulation facteurs de transcription
Une protéine peut être a la fois ubiquitinylée et acétyléeFAUX
Nécessaire pour acétylationAcétyl Coa
AcétylCO-CH3 sur le NH3+= NH - CO-CH3
Modification des histonesAcétylation, méthylation, phosphorylation, ubiquitinylation sur l'extrémité C term ou N term
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Question Answer
Méthylation AAlysine et arginine
On peut faire des méthylations / acétylation de l'ADNnon, des protéines
Structure méthylech3 sur le NH3+ -> NH2*-CH3
Combien de méthyle ajouterjusqu'a 4 pour former une amine quaternaire
Différence avec acétylation - chargeLA CHARGE POSITIVE EST CONSERVÉE ATTENTION
Rôle de la méthylationpeut avoir un effet + ou - sur la transcription selo, le nombre de mathyls ajoutés, et du rôle de la lysine impliquée
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Question Answer
De quoi dépendent les modifications post traductionnelles1) accessibilité des AA, si AA enfoui, enzyme ne peut y accéder, ce sont souvent les AA c term ou N term qui sont modifiés 2) parfois séquences concensur autour de AA à modifier. 3) Quelques fois l'enzyme a un domaine de reconnaissance, éloigné du domaine catalytique. Donc il reconnait la protéine loin de la séquence à modifier 4) selon la localisation de la protéine, modifiée ou pas (Golgi-> GPI, N glco-> RE, Golgi, disulfure -> RE) 5) on peut réguler le fonctionnement de l'enzyme elle même
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