Create
Learn
Share

Le glycogene

rename
baharicot's version from 2017-01-16 19:12

Introduction

Question Answer
Structure du glycogène - décrire1) homopolymère de glucose ;
2) structure arborescente avec une extrémité réductrice et de nombreuses extrémités non réductrices ;
3) liaisons alpha 1,4 (90%) et 1,6 (10%, aux branchements)
Branchements du glycogène - fréquencetous les 8 à 14 résidus environ
Longueur des branches externes du glycogèneenviron 10 résidus
Intérêt de la structure arborescente du glycogène ?1) augmente la solubilité ;
2) augmente le nombre de points d'attaque du glycogène (pour la synthèse et la dégradation)
Le glycogène prend une structure hélicoïdale de typehélice à pas gauche
Cellulose - liaisons beta osidiques orientées comment ?de 180° l'une p/r à l'autre
Cellulose - pourquoi est-ce insoluble ?car la cellulose s'arrange par plans de glucose, avec des liaisons hydrogène intra et inter moléculaires, qui laissent peu de liaisons hydrogènes pour l'eau
memorize

Glycogénolyse - généralités

Question Answer
Mécanisme de la glycogénolyse dans les musclesglycogène -> glucose 1P -> glucose 6P -> glycolyse -> réservoir d'énergie
Mécanisme de la glycogénolyse dans le foieglycogène -> glucose 1P -> glucose 6P -> glucose -> circulation -> absorption par autres cellules (GR, adipocytes, neurones)
Glycogénolyse fait intervenir 3 enzymesglycogène phosphorylase, enzyme de débranchement du glycogène, phosphoglucomutase
Glucose 6 P converti en glucose dans le foie par l'enzyme ...glucose 6 phosphatase
memorize

Glycogène phosphorylase

Question Answer
Phosphorolyse =attaque nucléophile par le phosphate inorganique (phosphatase)
Hydrolyse =attaque nucléophile par H2O (hydrolase)
Avantage d'une phosphorolyse vs hydrolyseconservation d'nrj car pas de consommation d'ATP
Réaction globale catalysée glycogène (n résidus) + Pi -> glycogène (n-1 résidus) + glucose 1 phosphate
Glycogène phosphorylase clive où ?clive la liaison terminale alpha 1,4 d'une extrémité non réductrice
Co-facteurpyridoxal phosphate
Rôles de son co-facteur (2)1) catalyseur acide-base = donne un H+ à l'O2 du C4 pour permettre la rupture de la liaison alpha 1,4
2) agit comme groupement attaquant nucléophile de l'ion carbonium
Structure - 5 caractéristiques- dimère de 2 SU identiques disposées p/r selon une symétrie de rotation
- site de phosphorylation sur sa sérine 14
- site allostérique pour l'AMP
- site de fixation du glycogène (maltoheptose)
- site catalytique
Contrôle allostérique - citer les intervenants et le contexte de leur régulation- AMP activateur, en cas de déficit énergétique: T -> R
- le glucose inhibiteur, en cas d'augmentation de la glycémie dans le sang: R -> T
- phosphorylase kinase activateur (phosphorylation Ser14)
- phosphoprotéine kinase inhibiteur
Dextrine-limite =molécule de glycogène dont les extrémités non-réductrices ont été rognées
memorize

Phosphoglucomutase

Question Answer
Réaction globale catalyséeconversion du G1P en G6P
Co-facteurglucose 1,6 bisphosphate
Mécanisme de la réaction - 3 étapes1) Ser14 se fait phosphoryler par le P du G1,6P
2) transfert du P de la Ser14 sur la G6P, devenant alors G1,6P
3) G1,6 P redonne son P à la Ser14, devenant G1P
memorize

Enzyme de débranchement

Question Answer
Etape 1activité de 4 alpha glucanotransférase - transfert d'un oligosaccharide d'une extrémité non-réductrice vers une autre extrémité non réductrice (cette dernière est allongée) par une nouvelle liaison alpha 1,4
Etape 2on se retrouve avec une molécule de glucose fixée à la chaîne de glycogène par une liaison alpha 1,4 plus riche en énergie
Etape 3 activité d'amylo-1,6-glucosidase - hydrolyse de la liaison osidique alpha 1,6 de l'unité glucoside se situant au niveau du branchement
Deux activités catalytiques (décrire le type de réaction catalysée) portées par une protéine bifonctionnelleactivité de 4 alpha glucagonotransférase = réaction de transglycosylation ; activité d'amylo 1,6 glucosidase = réaction d'hydrolase
L'étape 3 est-elle réversible ? (expliquer pourquoi)elle est irréversible car elle débute immédiatement après l'étape 1 qui est, elle, réversible!
memorize

Synthèse de glycogène

Question Answer
Citer les étapes menant à la synthèse du glycogène1) formation d'UDP-glucose
2) Glycogène synthase
3) Réaction catalysée par l'enzyme branchante 4) Création d'une amorce par la glycogénine
Pourquoi la synthèse de glycogène emprunte-t-elle une voie différente de la dégradation ?à cause de la régulation spécifique qu'il y a dans la glycogénolyse et pour des raisons thermodynamiques
UDP-glucose =molécule d'uridine (nucléoside) liée au glucose par une liaison osidique
UDP-glucose pyrophosphorylase =enzyme catalysant la synthèse d'UDP-glucose
Formation d'UDP-glucose - étapes1) Transfert de la partie nucléoside de l'UTP sur le phosphate du G1P
2) Libération d'une molécule de pyrophosphate inorganique (2P de l'UTP), tout de suite hydrolysés par la pyrophosphatase inorganique
3) formation d'UDP-glucose (avec 1P du G1P et 1P de l'UTP)
La formation d'UDP glucose est irréversible in vivo. Pourquoi ?car l'hydrolyse du PPi par la pyrophosphatase inorganique est presqu'immédiate
Glycogène synthase - actionenzyme catalysant le transfert d'un groupement glucosyle à partir d'UDP-glucose sur l'O2 porté par la C4 d'un glucoside d'une extrémité non réductrice
Rôle de la glycogène synthase =polymérisation = on allonge l'extrémité non réductrice du glycogène
Enzyme de branchement - actioncatalyse la transglycosylation d'un segment de chaine de ~5 résidus glucosides sur un C6-OH de la même chaîne ou d'une chaîne voisine
Réaction catalysée de l'enzyme branchante - pourquoi est-elle thermodynamiquement favorable ?Car cette réaction remplace une liaison alpha 1,4 par une liaison alpha 1,6, qui est moins riche en énergie
Rôle de la glycogénineprotéine constituant le support sur lequel la glycogène est synthétisée et l'enzyme qui catalyse les premières étapes de cette synthèse
Mécanisme de la glycogénine1) fixe un résidu glucose (à partir d'UDP-glucose) sur sa Tyr 194
2) rajoute sur ce 1er glucose fixé 9 autres autres unités glucose (également àpd d'UDP glucose), formant chacun une liaison alpha 1,4 avec la précédente.
Pourquoi la glycogénine est-elle considérée comme un support pour la synthèse de glycogène ?car l'extrémité réductrice de chaque molécule de glycogène est fixée à une glycogénine, car cette dernière reste attachée au glycogène.
memorize

Régulation du métabolisme du glycogène

Question Answer
Au cours du jeûne, comment est régulée le glycogène, et par qui ?sa dégradation est stimulée, et sa synthèse est bloquée, par l'action d'hormones sécrétées par des glandes endocrines et transportées jusqu'au niveau du foie
Transduction du signal =processus provoquant une réponse intracellulaire, de par la fixation des hormones à leurs récepteurs spécifiques
Citer les étapes de la voie de transduction du signal du glycogène1) Liaison glucagon ou adrénaline sur récepteur
2) activation d'une protéine G
3) activation de l'adénylate cyclase
4) activation de l'AMPc
5) activation de la protéine kinase A
6) activation par phosphorylation de la glycogène synthase et de la phosphorylase kinase
7) production de glucose augmentée
Glucagon - 3 caractéristiques1) protéine de 29 aa
2) sécrétée par les cellules alpha des ilots de Langerhans du pancréas, en réponse à l'hypoglycémie
3) se fixe sur des récepteurs présents sur la cellule hépatique
Adrénaline - 3 caractéristiques1) catécholamine, dérivée de la tyrosine
2) sécrétée par les glandes surrénales pour favoriser une réponse face un stress (fight or flight)
3) se fixe sur des récepteurs présents sur les cellules hépatiques, musculaires, ...
Protéines G - caractéristiques1) Famille de protéines fixant GDP ou GTP
2) Relaient l'info entre récepteur et enzyme génératrice de 2d messager (adénylate cyclase ici)
3) fonction GTPase (auto-inactivation)
4) leur intérêt = amplification du signal
Structure de la protéine kinase Atétramère constitué de 2 SU catalytiques et de 2 SU régulatrices
Protéine kinase A - comment est-elle activée ? (2 étapes)1) l'AMPc se fixe sur les SU régulatrices (2AMPc par SU régulatrice)
2) provoque la dissociation des sous-unités catalytiques, qui sont libres et activent par phosphorylation leurs substrats
Quelles sont les 2 étapes limitantes du métabolisme du glycogène ?1) étape de la glycogène synthase ; 2) étape de la glycogène phosphorylase
Citer les deux moyens utilisés par la PKA pour réguler le métabolisme du glycogène.1) Dégradation du glycogène par phosphorylation de la glycogène synthase, devenant alors inactive
2) Dégradation du glycogène par activation de la phosphorylase kinase, phosphorylant à son tour la glycogène phosphorylase, la rendant active.
memorize

Recent badges