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Introduction Aux Enzymes

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baharicot's version from 2017-01-15 08:56

Introduction

Question Answer
Enzymecatalyseur biologique
Catalyseursubstance accélérant une réaction chimique, la poussant vers son équilibre thermodynamique sans modifier la position de cet équilibre.
Nature chimique- protéines le plus souvent, exceptionnellement ARN
- existence d'un cofacteur
Types de cofacteurs- liés lâchement: ions métalliques et molécules organiques (cosubstrats)
- liés fermement: ions métalliques (métalloenzymes) et molécules organiques (groupements prosthétiques).
Holoenzymeenzyme + groupement prosthétique (enzyme active).
Apoenzymeenzyme sans son groupement prosthétique (enzyme inactive).
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Caractéristiques des enzymes

Question Answer
Vitesses de réaction plus grande réactions catalysées par les enzymes peuvent être accélérées jusqu'à 10^17 fois
Spécificité de réaction plus grandeles enzymes sont bcp plus spécifiques envers leurs substrats, leurs produits et la réaction catalysée
Efficience de ~ 100 %les réactions enzymatiques donnent rarement des produits secondaires
Conditions de réaction plus doucesT° entre 0 et 37°C, pression atmosphérique et pH proches de la neutralité vs catalyseur: réactions dépendant d'un catalyseur nécessitent des T° et pressions élevées, ainsi que de pH extrêmes.
Possibilité de régulationles activités catalytiques des enzymes dépendent des concentrations de substances autres que leurs substrats et produits.
Déficience enzymatique congénitaleintolérance au fructose, galactosémie, ...
Diagnostic de certaines affectionslactate déshydrogénase et créatine phosphokinase via mesure d'enzyme dans le sérum
Traitement de certaines affections streptokinase dans le traitement de l'infarctus
Cibles de médicaments statines - inhibiteurs de la synthèse de cholestérol (HmG-CoA reductase) dans l'hypercholestérolémie
Citer les caractéristiques des enzymes1) puissance catalytique considérable
2) très haute spécificité p/r au substrat et à la réaction catalysée
3) efficience de 100%
4) fonctionnement dans des conditions douces (pH neutre, T° 0-37°)
5) possibilité de régulation
Citer l'intérêt médical des enzymes1) déficience enzymatique congénitale
2) diagnostic de certaines affections
3) traitement de certaines affections
4) cible de médicaments
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Spécificité pour le substrat

Question Answer
Quelles sont les forces de liaison des substrats aux enzymes ?forces de van der waals, interactions électrostatiques, liaisons H, interactions hydrophobes.
Hypothèse de la clé et de la serrurele site de liaison d'un substrat existe en l'absence de substrat lié.
Hypothèse de l'ajustement induitle site de liaison d'un substrat se forme en même temps que le substrat se fixe à l'enzyme.
Stéréospécificité des enzymes due à ..la chiralité inhérente des enzymes: les protéines n'étant formées que de L- acides aminés.
Stéréospécificité du YADH- fait la distinction entre les hydrogènes pro-S et pro-R de l'éthanol
- fait la distinction entre côtés "si" (pro-S) et "re" (pro-R) du noyau nicotinamide du NAD+
Rôle du YADHcatalyse l'interconversion de l'éthanol et de l'acétaldéhyde.
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Coenzymes

Question Answer
Quelles réactions nécessitent des cofacteurs ?réactions rédox et réactions de transferts de groupes.
Types de cofacteursions métalliques, coenzymes (molécules organiques), groupements prosthétiques.
Groupements prosthétiques sont liés à quoi ?à la partie protéique de l'enzyme, par liaisons covalentes.
Holoenzymecomplexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif.
Apoenzymeforme inactive de l'enzyme.
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VitamineCoenzymeréaction-typeConséq. d'une déficience
Thiamine (B1)Thiamine pyrophosphatetransfert d'aldéhydeberiberi
Riboflavine (B2)FADRédoxdermatite, cheliose, stomatite
Pyridoxine (B6)Pyridoxal phosphatetransfert de/à un a.adépression, confusion, convulsions
Acide nicotiniqueNAD+Rédoxpellagrie
Vitamine C/anti-oxidantscorbut
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Régulation de l'activité enzymatique

Question Answer
Citer les 2 types de régulation1) contrôle de la quantité de l'enzyme
2) de l'activité enzymatique.
Contrôle de la quantité de l'enzymela qté d'une enzyme dépend de la vitesse de sa synthèse et de celle de sa dégradation: mécanismes d'induction enzymatique et de destruction par protéolyse.
Contrôle de l'activité enzymatique (2)- modulation de l'affinité d liaison de substrats à l'enzyme par la liaison de petites molécules effectrices (modifient l'activité catalytique)
- modification covalente (phosphorylation, déphosphorylation).
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Rétro-inhibition de l'ATCase régule la biosynthèse des pyrimidines

Question Answer
ATCase - rôlecatalyse la formation de N-carbamyl aspartate àpd de carbamyl phosphate et d'aspartate.
Comment est régulée l'ATCase ? (3)- régulation par des interactions coopératives homotropes positives pour la liaison de ses deux substrats (carbamyl phosphate et aspartate)
- inhibition hétérotrope par CTP
- activation hétérotrope par ATP
Rétro-inhibitionlorsqu'un produit fabriqué par des enzymes devient inhibiteur, et se fixe au site allostérique de la 1ère enzyme d'une réaction métabolique, régulant ainsi la concentration de produit dans la cellule.
Rétro-inhibition de l'ATCase- s'il y a + d'ATP que de CTP, l'ATCase est activée pour synthétiser des pyrimidines jusqu'à l'établissement de l'équilibre
- s'il y a + de CTP que d'ATP, l'ATCase est inhibée le temps que l'ATP soit synthétisée pour former des pyrimidines
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Structure de l'ATCase

Question Answer
Composition de l'ATCase- 2 trimères de s.u catalytiques = 2 x 3 chaînes polyp. de 34kDa.
- 3 dimères de s.u régulatrices = 3 x 2 chaînes polyp. de 17 kDa
Formulation écrite de la composition de l'ATCase2 c3 + 3 r2 --> c6 r6
Taille de l'ATCase300 kDa
L'ATP se lie préférentiellement à la forme ...active R
Le CTP se lie préférentiellement à la forme ...inactive T
Expliquer la transition T-R- les trimères catalytiques s'éloignent de 1,1 nm le long de l'axe de symétrie D3 = configuration éclipsée
- les dimères régulateurs tournent dans le sens horloger de 15° autour de leurs axes D2
ATCase suit quel modèle d'allostérie ?modèle MWC
PFK, fructose 1,6 BP et glycogène phosphorylase - quel modèle d'allostérie ?modèle symétrique car modifications de structure (lors de la transition) sont concertées et préservent la symétrie de la protéine.
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Classification des enzymes selon la réaction catalysée

ClassificationType de réactionsExemples
Oxydo-réductasesréactions de rédoxL-lactate: NAD oxydo-réductase
Transférasestransfert de gp fonctionnelscarbamyl phosphate: L-aspartate carbamyl transférase
Hydrolaseshydrolyseglycérol ester hydrase
Lyasesélimination de gp pour former des doubles liaisons fructose bisphosphate aldolase
Isomérasesisomérisationtriose phosphate isomérase
Ligasesformation de liaison couplée avec hydrolyse d'ATPacétyl-CoA synthétase
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