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BIOMOL REVISION RIDER

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baharicot's version from 2016-06-23 04:44

STRUCTURES TRIDIMENSIONNELLES DES PROTEINES

Structures secondaires - hélices et feuillets

Question Answer
Pas de l'hélice alpha ?Pas à droite
Nombre de résidus par tour de l'hélice alpha ?n = 3.6 résidus par tour
Longueur du pas de l'hélice alpha ?5.4 angstrom
incrément de l'hélice alpha1.5 angstrom
distance optimale d'une liaison hydrogène dans une hélice alpha ?2.8 angstrom
Entre quels atomes a lieu la liaison hydrogène de l'hélice alpha ?Entre le NH et le C=O 4 résidus plus haut, càd au 5ème résidu
Quelle orientation possèdent les liaisons hydrogène de l'hélice alpha ?Liaison hydrogène intracaténaires parallèles à l'axe
Quelle orientation possèdent les chaînes latérales de l'hélice alpha ?Chaînes latérales tournées vers l'extérieur et vers l'arrière
Combien d'atomes retrouve-t-on dans une boucle d'hélice alpha ?13 atomes
De quel type sont les liaisons hydrogène de l'hélice alpha ?Ponts hydrogène intracaténaires parallèles à l'axe
De quel type sont les liaisons hydrogène du feuillet beta ?Ponts hydrogène intercaténaires perpendiculaires
Quels sont les orientations possibles d'un feuillet beta?Brins beta disposés parallèlement ou antiparallèlement
Quelle est la valeur de l'angle de rotation de la liaison C(alpha)-N dans le feuillet beta ANTI PARALLELE ?-140°
Comment nomme-t-on l'angle de rotation autour de la liaison C(alpha)-N ?Phi
Comment nomme-t-on l'angle de rotation autour de la liaison C(alpha)-C ?Psi
Quelle est la valeur de l'angle de liaison C(alpha)-C dans le feuillet beta ANTI PARALLELE?+135°
Quelle orientation possèdent les chaînes latérales du feuillet beta ?Chaînes latérales perpendiculaires: projetées au-dessus et en-dessous du plan du feuillet
A quel type de protéine appartient la triosephosphate isomérase ?Aux protéines globulaires.
Qu'est-ce qu'un tonneau beta ?8 feuillets beta enroulés en tonneau
Quel est le pourcentage de double liaison dans une liaison peptidique?40%
La liaison peptidique est-elle plus longue ou plus courte que la liaison C-N simple ?Plus courte.
Quel est le pourcentage de liaisons peptidiques en configuration trans ? Et en configuration cis considérant la proline ?90% et 10%
Retrouve-t-on une glycine dans la structure primaire de l'hélice alpha? Justifier.Non, trop souple
Retrouve-t-on une proline dans la structure primaire de l'hélice alpha?Non, trop encombré
Quelle est la valeur de l'angle de rotation entre C(alpha)-N dans l'hélice alpha ?-57°
Quelle est la valeur de l'angle de rotation de la liaison C(alpha)-C dans l'hélice alpha ?-47°
A quel type de protéines appartiennent les immunoglobulines?Aux protéines globulaires
Quelle est la distance entre deux carbones alpha dans un feuillet beta ?7 angstrom
Dans quel sens la fibroine de la soie est-elle la plus résistante ?sens vertical
A quoi doit-on la résistance de la fibroine de soie ?aux liaisons hydrogènes
Dans quel sens la fibroine de la soie est-elle la plus souple ?sens horizontal
A quoi doit-on la souplesse de la fibroine de la soie ?aux interactions de van der waals
Valeurs phi et psi du feuillet beta PARALLELEphi = 120 ; psi = 105
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Protéines fibreuses

Question Answer
Quelle est la vitesse de croissance des cheveux ?50 angstrom/s
A combien de tours de spire d'hélice alpha correspond la vitesse de croissance d'un cheveu ?10 tours de spire/s
A quoi doit-on la rigidité structurale de la kératine ?aux ponts disulfure
Combien d'acides aminés composent une sous-unité de kératine ?310 a.a
Combien + quels résidus composent la séquence pseudo-répétitive de la l'hélice alpha de la kératine ?7 résidus, avec résidus non-prolaires en a et d, souvent leucine
Quelle est la structure secondaire de la kératine alpha ?Une hélice d'hélices alpha
Sous-unité kératine alpha ?hélices alpha de bout en bout
Dimère kératine alpha ?paires d'hélices alpha enroulées en superhélice de pas à GAUCHE
Organisation kératine alpha ?sous-unités -> dimères -> protofilament -> protofibrille -> microfibrille -> macrofibrille
Quelle est la structure secondaire du collagène ?3 chaînes alpha d'hélices
Quelle est la direction du pas des chaînes de collagène ?pas à gauche
Quel est le nombre de résidu par tour dans le collagène ?n = 3
Quelle est la longueur du pas dans le collagène ?9.4 angstrom
Quel est la valeur de l'incrément du collagène ?3.1 angstrom
Quels sont les trois composants de la séquence répétitive du collagène ?Glycine, Proline, Dérivé de Proline ou de Lysine
Gly en quelle position dans le collagène ?chaque 3ème résidu d'a.a dans une chaîne
Rôle de la prolyl-hydroxylase ?hydroxylation (voir MPT) -> stabilité collagène car permet la formation de liaisons H intracaténaires
T° dénaturation collagène ?39° -> gélatine
Stabilisation du collagène par ? (4)résidus Pro + Hydroxypro, ponts H entre Gly et Pro/Hydroxypro, ponts intermoléculaires entre allysines (< lysine), glycosylation lysine
Angles phi et psi du collagènephi = - 60 ; psi = 120°
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Protéines globulaires

Question Answer
types de protéines globulaires + exempleenzymes (ex anhydrase carbonique), protéines de transport, récepteurs
méthode de cristallisationprotéine plongée dans solution tampon diluée à pH7, ajout de sulfate d'ammonium -> cristal qq j plus tard
méthode RXcristal de protéine exposé à des RX (< synchontron) -> interactions avec les électrons (pas noyaux) -> spectre de diffraction -> détecteur (compteur de radiations) -> image de densité électronique
classement croissant des cartes de densité électronique selon leur qualité6 angstrom -> 2 angstrom -> 1.5 angstrom -> 1.1 angstrom (+++ qualité car tous les atomes sauf H sont visibles)
points forts de la technique de RX (3)1) teneur en eau (40 à 60% d'eau) des cristaux de protéine = comme dans bcp de cell -> cristal de protéine essentiellement en solution
2) structure de protéines obtenue par RX = la même que celle obtenue par RMN
3) enzymes cristallisées = souvent catalytiquement actives -> leurs conformations dans le cristal est proche à celle dans la cellule
point faible de la technique des RXdépend de la limite de résolution des protéines (e- très désordonnés = résolution trop haute = mauvais spectre)
méthode de la technique RMNdonne une carte des distances interatomiques entre protons
points faibles RMN (3)1) mesures peu précises -> RMN fournit pas un ensemble de structures tridimensionnelles (et pas 1), compatibles avec les contraintes géométriques 2) marche que pr les protéines distantes de moins de 5 angstrom 3) on peut pas déterminer la structure de protéines > 40kDa
points forts RMN (3)1) technique de substitution pour les protéines qui ne cristallisent pas 2) peut suivre des mouvements -> utile pour étudier le repliement + la dynamique des protéines 3) possible d'associer RMN et RX pour une protéine
proportions moyennes d'hélices et de feuillets dans une protéine globulaire ?31 % hélice alpha + 28 % feuillet (reste = tournants + boucles)
Localisation de ses résidus non polaires + justifier ?à l'intérieur de la protéine, à l'abri du solvant aqueux <-> interactions hydrophobes
Localisation de ses résidus polaires chargés ?à la surface de la protéine, au contact du solvant aqueux
Localisation de ses résidus polaires non chargés + justifier ?surface + intérieur de la protéine <-> forment des liaisons H avec d'autres résidus accepteurs enfouis
Arrangement des résidus d'a.a internesemboîtement + assemblage des chaînes lat hydrophobes -> conformations relâchées + angles de torsion décalés (faible nrj) -> CRISTAL MOLECULAIRE (++compact)
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Dérive naturelle

Question Answer
résidu invariant ?a.a non modifié pdt l'évolution, assurant une fct essentielle
substitution conservatrice ?a.a substitués l'un par l'autre, sans conséquence, car propriétés physico-chimiques semblables
protéines orthologues ?prot (et gènes qui les codent) homologues, issus de la divergence des espèces, organismes différents
protéines paralogues ?prot (et gènes qui les codent) homologues, issus de la duplication des gènes, un même organisme
ordre de vitesse d'évolution de protéines orthologues connuesfibrinopeptides, hémoglobine, cytochrome C, histone H4 (évolue presque pas)
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PROPRIETES DES AGREGATS LIPIDIQUES

Micelles, bicouches, liposomes

Question Answer
Structure d'une micellequeues hydrophobes au cœur, têtes hydrophiles au contact du solvant aqueux, molécules d'eau éjectées en dehors
Savons et détergents forment ... ?des micelles
Glycérophospholipides et sphingolipides forment ... ?des bicouches et des vésicules (liposomes) après sonication
Structure bicouchequeues hydrophobes les unes en face des autres, têtes hydrophiles regardent en direction opposée, vers le solvant aqueux
Structure vésiculebicouche circulaire avec un compartiment aqueux central
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Propriétés des bicouches

Question Answer
Imperméables à quoi ?aux substances ioniques et polaires (sucres, a.a, ions, nutriments) sauf si Glut transporteurs (transport passif) ou Pompe Na/K (nrj)
Perméables à quoi ?+/- perméables à l'eau car diffusion passive via aquaporines 1-3, ++ perméables au CO2 et à l'O2
En dessous de la Tm - étatétat de gel -> pas de diffusion latérale
Au-dessus de la Tm - étatétat de liquide -> diffusion latérale
Plus les queues hydrophobes sont longuesplus il y a d’interactions avec les molécules voisines -> Forces de VDW augmentent -> Fluidité diminue -> Température de fusion augmente
Plus les queues hydrophobes sont insaturées (courtes)si DL: courbure rigide de la chaine -> moins bon compactage dans l’espace -> moins d’interactions et plus de perméabilité -> Forces de VDW diminuent -> fluidité augmente -> Température de fusion diminue
Température de fusion des bicouchesentre 10 et 40°
Cholestérol - impact sur la bicouchediminue la fluidité à cause de son noyau stéroïde, qui empêche les mouvements des queues d'acide gras
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MEMBRANES BIOLOGIQUES

Protéines membranaires

Question Answer
Protéines intégrales/intrinsèques - définitionprotéines intimement liées aux membranes par des forces hydrophobes
Protéines intégrales - techniques de dissociationagents chaotropiques, solvants organiques et détergents
Protéines intégrales - détergents de dissocitaionSDS-anionique, Désoxycholate de sodium-anionique, Triton non-ionique
Désavantage et avantages de certains détergentsSDS dénature les protéines intégrales -> perte d'activité ; Triton avantage car non-dénaturant
exemples de protéines intégrales (2)glycophorine A (globules rouges) et bactériorhodopsine (halobactéries)
Mécanisme bactérorhodopsine (2) ?lumière -> photon excite bactériorh -> passage forme TRANS à CIS du rétinal -> pompe à protons -> gradient de protons -> production d'ATP
Protéines extrinsèques/périphériques - techniques de dissociationtechniques douces comme traitement par solution saline (1M NaCl)
théorie du modèle en mosaïque fluide ? protéines intrinsèques = icebergs parmi une mer de lipides, diffusant latéralement dans la membrane biologique -> modèle trop simplifié
théorie des radeaux lipidiques ?répartition des lipides entre feuillet interne et externe de la MB est asymétrique -> diminution de la fluidité (modèle vraisemblable)
marqueur de mort cellulaire ?phosphatidyl-sérine davantage dans le feuillet externe
phosphatidylethanolmine +++ dansfeuillet interne mb plasmique
phosphatidylcholine +++ dansfeuillet externe mb plasmique
sphingomyéline +++ dansfeuillet externe mb plasmique
phosphatidylsérine +++ dansfeuillet interne mb plasmique
phosphatidylinositol +++ dansfeuillet interne mb plasmique
acide phosphatidique +++ dansfeuillet interne mb plasmique
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LIPOPROTEINES

Question Answer
LDL - c'est quoilipoprotéine à faible densité qui transporte les triacylglycérols et le cholestérol du foie aux tissus
Athérosclérose - c'est quoimaladie évolutive impliquant des dépôts lipidiques intracellulaires dans les cellules musculaires lisses des artères
Hypercholestérolémie familiale - expliquerabsence de LDLr dans les cellules du foie -> cellules doivent produire elles-mêmes le cholestérol nécessaire -> cholestérol stagne dans le sang -> dépôt -> obstruction vaisseau
Capture du cholestérol exogène par le foie - mécanismeLDL séquestrée par LDLr à la surface de la cell. -> vésicule d'endocytose dans l'hépatocyte -> hydrolyse lysosomiale -> libération a.a et cholestérol de la protéine -> cholestérol s'incorpore dans la MP -> l'excès de cholestérol est mis en réserve dans la cell. via acétyl-CoA
Synthèse de novo - transformation du glucose en choelstérol - expliquerglucose -> Glc-6-phosphate -> 2 pyruvates -> oxydation en acétyl-CoA -> Hydroxyméthyl-CoA -> réduction par HMG-CoA-réductase -> Mévalonate -> cholestérol
Solution pour l'hypercholestérolémie familialeadiminstrtion de lovostatine, médicament inhibiteur de HMG-CoA-réductase -> diminution de la production du cholestérol
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