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Biochimie métabolique

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jsl83's version from 2016-01-14 17:03

Valeurs à connaitre

Question Answer
∆G°' ATP-ADP-30,5 kJ/mole (env. -55 kJ/mole en conditions physiologiques).
∆G°' ATP-AMP-32 kJ/mole /!\ selon sources -45,6 kJ/mole (env. -84 kJ/mole en conditions physiologiques).
Km de l'hexokinase0,1 mM.
Km de la glucokinase hépatique5 à 10 mM.
Perfection catalytique10^8 /M.s
G°' de l'oxydation du glucose-2823 kJ/mole.
Quantité de glycogène dans les muscles1 à 2 %.
Quantité de glycogène dans le foie10 % de la masse du foie.
NADPH/NADP+~ 10 à 100.
NADH/NAD+~ 0,001.
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Introduction

Question Answer
AutotropheOrganisme produisant du glucose et de l'oxygène à partir de CO2, d'H2O et de lumière (photosynthèse).
HétérotropheOrganisme dégradant le glucose en consommant de l'oxygène, produisant du CO2 et de l'H2O.
CatabolismeDégradation des nutriments pour fournir de l'énergie.
AnabolismeSynthèse de biomolécules complexes à partir de molécules simples, avec consommation d'énergie.
Réaction endothermiqueRéaction absorbant de la chaleur et diminuant donc la température du système (∆H > 0).
Réaction exothermiqueRéaction dégageant de l'énergie sous forme de chaleur (∆H < 0).
Réaction exergoniqueRéaction dégageant de l'énergie, thermodynamiquement favorable (∆G < 0).
Réaction endergoniqueRéaction nécessitant un apport d'énergie, thermodynamiquement non-spontanée (∆G > 0). Doit être couplée à une réaction exergonique plus "puissante" (∆G << 0) pour pouvoir fonctionner.
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Hémoglobine

Question Answer
Protoporphyrine IXHème de l'hémoglobine, constitué de 4 cycles pyrroles planes liant un atome de Fe2+, lié à une histidine de l'hémoglobine et pouvant lier un O2.
GlobineProtéine globulaire de l'hémoglobine, constituée de 4 sous-unités (2 alpha et 2 bêta), se liant chacune à une protoporphyrine IX (hèmes) pour former l'hémoglobine.
Anhydrase carboniqueEnzyme catalysant la réaction H2O + CO2 <=> HCO3- + H+.
Effet BohrMécanisme selon lequel l'hémoglobine libère son oxygène dans les muscles, suite à la modification de son affinité pour l'O2 due à la différence de pH.
2,3-BPGMolécule issue d'un intermédiaire de la glycolyse (isomère du 1,3-BPG), stabilisant la forme désoxy de l'hémoglobine.
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Enzymes

Question Answer
Régulation allostériqueEffet d'une molécule sur une enzyme, modifiant sa configuration, donc son affinité pour son/ses ligand(s) et son activité.
Effet homotropeEffet coopératif d'un ligand sur sa propre fixation.
Effet hétérotropeEffet coopératif d'un ligand sur la fixation d'un autre ligand.
Modèle symétrique (concerté)Modèle de coopérativité selon lequel une enzyme est en état T ou R, avec une constante Kt et une constante Kr.
Modèle séquentielModèle enzymatique de coopérativité selon lequel la liaison du ligand induit progressivement des changements conformationnels dans les sous-unités, avec différentes constantes de dissociation.
HoloenzymeEnzyme avec son groupement prosthétique (cofacteur).
ApoenzymeEnzyme sans son groupement prosthétique (cofacteur).
CoenzymeGroupement (coenzyme) ou molécule (cofacteur) associé à l'enzyme, lui permettant d'effectuer sa fonction.
Groupement prosthétiqueCofacteur associé en permanence à une enzyme, généralement par des liens covalents.
OxydoréductaseEnzyme catalysant une réaction d'oxydo-réduction.
TransféraseEnzyme catalysant le transfert d'un groupe fonctionnel.
HydrolaseEnzyme catalysant l'hydrolyse d'une liaison.
LyaseEnzyme catalysant l'élimination d'un groupement, avec formation d'une double liaison.
IsoméraseEnzyme catalysant l'isomérisation d'une molécule.
LigaseEnzyme catalysant la formation d'une liaison (en général couplée avec l'hydrolyse d'ATP).
Inhibition compétitiveL'inhibiteur remplace le substrat dans le site catalytique. Peut être réversible ou non-réversible (formation de lien covalent). Vmax ne varie pas, Km et Km/Vmax (pente) varient.
Inhibition incompétitiveL'inhibiteur se fixe sur le complexe enzyme-substrat (ne peut se fixer sur l'enzyme seul), inactivant l'enzyme. Vmax et Km diminuent, mais Km/Vmax (pente) reste identique.
Inhibition non-compétitiveL'inhibiteur se fixe sur un site distinct de l'enzyme (site allostérique) et en modifie l'activité (Kcat) sans changer l'affinité. Vmax diminue, Km reste inchangé, donc Km/Vmax (pente) augmente.
Inhibiteur mixteL'inhibiteur se fixe sur un site allostérique, modifiant l'activité et l'affinité de l'enzyme. Vmax diminue, Km peut varier ou rester fixe.
Catalyse générale acideL'enzyme donne un proton pour abaisser l'état de transition du substrat.
Catalyse générale basiqueL'enzyme capte un proton pour abaisser l'état de transition du substrat.
Catalyse générale acido-basique concertéeLes mécanismes de catalyse générale acide et basique agissent simultanément.
MétalloenzymeEnzyme contenant un métal lié fermement, nécessaire à son fonctionnement.
Diisopropylfluorophosphate (DIFP)Neurotoxine désactivant l'acétylcholinestérase. Dérivés = parathion, malathion, gaz sarin.
Tosyl-L-phénylalanine-chlorométhylcétone (TPCK)Analogue de substrat pour la chymotripsine (= cheval de Troie de la biochimie).
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Introduction au métabolisme

Question Answer
ChimiotrophieCaractérise les organismes qui obtiennent leur énergie en oxydant des composés organiques, en l'absence de lumière.
PhototrophieCaractérise les organismes qui obtiennent leur énergie par photosynthèse, grâce à la lumière.
MétabolitesSubstrats, intermédiaires et produits des réactions métaboliques.
Cycle futileCycle dans lequel aucun travail n'est effectué, l'énergie est entièrement dissipée (en chaleur, en entropie). Par exemple si deux voies métaboliques opposées sont activées simultanément.
Acyle phosphateComposé riche en énergie, associant un groupement acyle et un phosphate. Leur hydrolyse est donne des produits stabilisés par résonance.
Énol phosphateComposé riche en énergie, exemple PEP, dont l'hydrolyse permet au pyruvate d'adopter sa forme cétone, plus stable.
Guanidine phosphateComposé riche en énergie dérivé de la guianidine, permettant de régénérer rapidement de l'ATP.
Phosphorylation liée au substratRéaction de formation d'un ATP à partir d'un composé riche en énergie (PEP, créatine-P, 1,3-BPG…).
Phosphorylation oxydativeRégénération d'ATP via la chaîne de transport des électrons, dans la membrane interne de la mitochondrie.
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Phosphorylations oxydatives

Question Answer
RoténonePesticide inhibant le complexe I.
AmytalMédicament inhibant le complexe I.
Antimycine AMolécule produite par les streptomyces, inhibant le cytochrome C (donc le complexe III).
Cyanure (CN-)Molécule inhibant le complexe IV.
HydroxybutyrateSubstance capable de fournir du NADH dans la matrice de la mitochondrie.
TMPD/ascorbatesubstance capable de fournir des électrons au complexe III.
IonophoreMolécule capable de capter un proton, traverser la membrane interne de la mitochondrie et relarguer le proton dans la matrice. Cela "boycotte" le passage par l'ATP-synthase et constitue donc un agent découplant.
ThermogénineMolécule présente dans la graisse brune, fonctionnant comme un canal laissant rentrer les protons dans la matrice, créant un cycle futile (agent découplant) et produisant donc beaucoup de chaleur.
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Autres voies du métabolisme des glucides

Question Answer
Réaction anaplérotiqueRéaction permettant d'augmenter le nombre total d'intermédiaires d'un cycle métabolique. Exemple, pyruvate carboxylase produit de l'oxaloacétate pour le cycle de Krebs, à partir de pyruvate.
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