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Appareil sécréteur

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baharicot's version from 2016-12-24 04:29

Adressage des protéines dans la lumière du RE

 

Question Answer
Etape 1reconnaissance de la séquence signal hydrophobe (14-16 aa) par la SRP
Etape 2ribosome , SS + SRP s'attachent à la membrane du RE, contenant le récepteur SRP
Etape 3Liaison SRP et récepteur: se solde par l'hydrolyse de leurs sites GTP en GDP+Pi
Etape 4L'énergie libérée peut ouvrir le translocon
Etape 5La séquence en acides aminés pénètre dans le RE
Etape 6Séquence signal clivée par la peptidase du signal
Etape 7Traduction de la protéine se poursuit dans la lumière du RE jusqu'au codon stop
Etape 8Fermeture du translocon = protéine synthétisée dans le RE
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Adressage des protéines dans la membrane du RE

Question Answer
Type 1 - à partir de l'étape 5ouverture du translocon: stop transfer anchor sous forme d'hélice alpha passe latéralement dans la membrane et translocon se ferme ; étape 6: partie carboxyterm synthétisée dans le cytosol
Type 2 - à partir de l'étape 5séquence signal Anchor associée à une séquence avec des aa + du côté cytosologique ; étape 6: anchor pénètre dans le translocon, reste là, translocon reste ouvert party carboxy est synthétisée dans la lumière du E et ensuite Anchor se déplace dans la membrane.
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Vibrion du choléra

Question Answer
Etape 1synthèse du exotoxine AB5 par le vibrion
Etape 2liaison de la sous-unité B5 à son récepteur ganglioside GM1
Etape 3endocytose AB5 et dissociation d'AB5 dans l'endosome, à pH acide
Etape 4envoi de la sous-unité A dans le ribosome, grâce à sa séquence signal KDEL
Etape 5migration rétrograde dans l'appareil sécréteur car sous-unité A "mal repliée", envoyée dans le cytosol pour être dégradée par le protéasome
Etape 6liaison de A à une protéine G, la GSalpha-GDP, qui s'active en devant GSalpha-GTP
Etape 7protéine G active provoque l'ouverture du canal CFTR (via adénylate cyclase, ATP devant AMPc)
Etape 8sortie massive du chlore
Etape 9déshydratation mortelle, diarrhée excessive
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Biogenèse des protéines

Assemblage et translocation

Question Answer
1) Repliement et PS dans la lumière du RE - intervenantsprotéines chaperonnes BIP, calnexine et calréticuline, PDI
2) Contrôle qualité par ERAD dans le RE - rôleERAD reconnaît les protéines malformées et les SU en excès et va les envoyer dans le cytosol pour qu'elles soient dégradées par le protéasome.
ERAD - application chez le CFTRmutation de l'aa 508 du canal CFTR, qui est alors mal repliée, et donc envoyée dans le protéasome par ERAD -> baisse des canaux CFTR -> mucoviscidose
ERAD - application chez l'a1-antiprotéasela protéine inhibitrice de protéases subit une mutation homozygote (PI-ZZ) qui la rend malformée
-> formation d'agrégats protéiques trop gros pour êtres transloqués au protéasome
-> PI-ZZ s'accumule dans le RE, formant une cirrhose
-> PI est absent du plasma et fait défaut pour inactiver l'élastase des poumons
-> poumons deviennent fibrotiques
-> emphysème
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