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9 - Protéoglycannes et Glycoprotéines

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baharicot2's version from 2017-05-17 16:43

Introduction

Question Answer
Définition GAGcondensation linéaire d'osamines et d'acide uroniques, sulfatés ou non.
Structure des GAG- répétition d'unités dissacharidiques
- hétéropolysaccharides majeurs
- chargés négativement, hydrophiles
- aspect de gel (SF, mucigène, liquide synoviale)
Définition de protéoglycannes- protéines liant (de façon covalence) des GAG
- GAG représentent + de 95% de leur masse (GAG>protéine)
Osamine =sucre dont une fonction alcool (-OH) a été substituée par une amine (-NH2).
Acide uronique =composé chimique obtenu après l'oxydation du dernier carbone d'un sucre.
Propriétés des GAG- viscosité (lubrification)
- compressibilité (amortissement des chocs)
- résilience (retour à la forme de départ)
- longues chaînes chargées (-), se repoussant l'une l'autre
- la compression entraîne l'expulsion lente de l'eau
- la diminution de la compression provoque une rentrée d'eau
Rôle de lubrifiant des GAG - expliquerles liaisons covalentes et les liens de Van der Waals entre les atomes permettent à ceux-ci de glisser sur les molécules d'eau (attirées) latéralement
Rôle d'amortissement des GAG - expliquerles propriétés de déformabilité, càd la compressibilité des GAG, augmente le temps de décélération suite à un choc et atténue la force de ce dernier -> amortissement.
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Association, complexes et structures

Question Answer
Structure d'une protéoglycanne- protéine centrale (core protéines) contenant de nombreux résidus Ser
- GAG: serine-xylose-galactose-galactose-dissacharides
Structure des macromoléculesassemblage impliquant:
- 1 molécule d'acide hyaluronique
- des protéines de liaison (n fois)
- protéoglycanne manométrique (n fois)
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Connaître la structure de l'acide hyauronique et celle de l'héparine!

Glycoprotéines

CaractéristiquesProtéoglycannesGlycoprotéines
Taille des glycansénormepetite
Liaison osidiqueO-osidiqueN-osidique (sur une asparagine, N-glycosylation) ou O-osidique (O-glycosylation)
Structurelinéaire- branché (N-glycan)
- branché ou linéaire (O-glycan)
Constituants spécifiquesacide ironique et sulfatesulfate, mannose, glucose, NANA (acide sialique = 9 sucres avec un grpmt carboxylique chargé (-) !!)
Tronc communXyl-Gal-GalPolymannose (N-glycan)
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Structure, pathologies, rôles, lectines

Question Answer
Structure des glycoprotéinesc'est une structure branchée au bout de laquelle on a des groupements carboxyliques chargés négativement!
Désordres congénitaux de la glycosylation- pathologie multisystémique avec atteinte du SNC, du foie et d'autres organes + malformations
- dues à une déficience de la phospho-manno-mutase 2 (permettant l'addition des mannoses par conversion du mannose 6P en mannose 1P dans les GP)
Alcoolismedéfaut de N-glycosylation des protéines fabriquées dans le foie: entre autres la transferrine, qui permet de dépister l'alcoolisme par mesure de son état de glycosylation.
A quoi servent les sucres dans les glycoprotéines ? (6)- stabilisation de la structure 3D, aide au repliement
- indispensable parfois à la fonction biologique
- altération de la demi-vie
- reconnaissance de protéines, faisant intervenir des lectines
- reconnaissances entre cellules, faisant intervenir des lectines
- adressage des enzymes lysosomiales
Lectines =protéines se liant et reconnaissant spécifiquement des sucres, intervenant également dans des mécanismes de défenses.
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